简介：以pErl30a为载体构建的表达拟南芥热激因子AtHsfAla的大肠杆菌EcoliM15（pET30a／His6一AtHsfAla）为实验材料，以IPTG诱导6XHis融合蛋白的表达并经过Ni2＋柱分离纯化AtHsfAla，再通过SDS—PAGE鉴定表达蛋白和纯化蛋白．结果显示，AtHsfAla蛋白在在PET原核表达系统中能够有效表达，并能通过亲和层析获得纯化的AtHsfAla蛋白．研究结果为揭示拟南芥热激因子AtHsfAla的作用机理奠定基础．
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