简介：Crag1是牡蛎中主要过敏原,属于一种原肌球蛋白。原肌球蛋白是存在于肌肉和非肌肉细胞中高度保守的、分子量大约为34~38kDa的一种结合蛋白。目前已经明确Crag1的一级结构是由284个氨基酸构成,二级结构以α-螺旋为主,软体类主要过敏原原肌球蛋白均没有复杂的三、四级空间结构。Crag1的过敏原性不是来自构象、非连续性表位而是来自于线性、连续性表位。Crag1在92~105区段（IQLLEEDMERSEER）中具有IgE抗原结合表位,其他的IgE抗原结合表位有待进一步试验确认。Crag1作为一种原肌球蛋白,对肌肉有一定的调节作用。不同物种原肌球蛋白的序列同源性较高并且存在一定的交叉反应。综述介绍了Crag1的基本结构性质与功能,系统地描述了Crag1,讨论了现阶段研究牡蛎过敏的意义及存在的问题,为以后治疗软体动物、甲壳类动物食品的过敏性疾病,尤其是治疗牡蛎引起的过敏疾病,提供一定的参考依据。

简介：通过在小麦面粉中添加8种盐溶蛋白组分制作馒头,探讨各组分对馒头的比容、硬度、高径比及馒头内瓤显微结构的影响,以期为小麦盐溶蛋白的深度开发和利用提供有效的材料和技术支撑.

简介：采用胃蛋白酶在37℃和pH1.2条件下对大豆分离蛋白(SPI)进行体外模拟消化,探究体外模拟消化对SPI组成及二级结构的影响。随着消化时间的延长,蛋白质的消化程度逐渐增大,当消化反应超过2h后,蛋白质的消化速率减慢。在整个消化过程中,SPI的不同亚基受胃蛋白酶的消化或降解行为的影响存在明显的差异。7S比11S更难被胃蛋白酶消化降解,11S蛋白中B亚基较A亚基更难且更慢被消化,这与亚基的空间结构紧密度及疏水基团的暴露有关。红外光谱中酰胺Ⅰ带处具有强吸收峰,对酰胺Ⅰ带的拟合分析表明,经胃蛋白酶的消化后,SPI的二级结构发生显著改变。总体上看,随着消化时间的延长,α-螺旋含量增加,β-折叠和β-转角含量下降,而无规卷曲含量先增加后降低,且有部分平行式β-折叠结构向反平行式β-折叠结构转变。

简介：采用湿热法将绿豆分离蛋白(MBPI)与葡聚糖(Dextran)进行糖基化反应,并对MBPI-Dextran共价复合物的空间结构及乳液性质进行研究。随着反应时间的延长,MBPI-Dextran共价复合物的接枝度先迅速增加后增速变缓慢。糖基化作用对MBPI的分子结构影响显著,这是由于Dextran分子对色氨酸残基的屏蔽作用导致糖基化反应后MBPI-Dextran共价复合物的荧光强度显著降低,最大吸收波长发生不同程度的红移,糖基化反应后MBPI的三级结构变得更加松散。这对功能特性的发挥非常有利。糖基化反应能够显著改善MBPI的乳化性能及乳液稳定性.80℃及90℃糖基化反应2h制备的MBPI-Dextran共价复合物乳液的平均粒径和乳析指数最低,乳液稳定性最好;而反应超过2h后,乳液粒径和乳析指数又增大,使乳液稳定性有所下降,这可能是由于过多的亲水基团的引入破坏了油-水界面平衡所致。